DE2206103A1 - Verfahren zum Nachweisen und Bestimmen einer Komponente der Reaktion zwischen spezifisch bindenden Proteinen und den Substanzen, die von diesen Proteinen spezifisch gebunden werden - Google Patents

Verfahren zum Nachweisen und Bestimmen einer Komponente der Reaktion zwischen spezifisch bindenden Proteinen und den Substanzen, die von diesen Proteinen spezifisch gebunden werden

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DE2206103A1 DE19722206103 DE2206103A DE2206103A1 DE 2206103 A1 DE2206103 A1 DE 2206103A1 DE 19722206103 DE19722206103 DE 19722206103 DE 2206103 A DE2206103 A DE 2206103A DE 2206103 A1 DE2206103 A1 DE 2206103A1
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Description

Verfahren zum nachweisen und Bestimmen einer Komponente der Reaktion zwischen spezifisch bindenden Proteinen und den Substanzen, die von diesen Proteinen spezifisch ge-
bunden werden.
Pur den Nachweis und die Bestimmung von Substanzen, welche eine v/ichtige Rolle in biochemischen Prozessen spielen, d.h. niedrig-molekulare Substanzen wie Vitamine und Steroide oder hochmolekulare Verbindungen wie Proteine und Kohlehydrate lassen sich häufig Reaktionen dieser Substanzen mit Proteinen ausnutzen, v/elche eine spezifische Bindungsaffinität für diese Substanzen besitzen. So kann man die Konzentration eines Steroids bestimmen, indem man ein Protein verwendet, das dieses Steroid spezifisch binden kann. Als Beispiel für derartige Korabinationen seien genannt Cortisol und Transcortin, 17ß-0estradiol und das Oestradiol bindende Rezeptor-Protein des Uterus.
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Es ist auch, möglich, eine niedrig-molekulare Substanz chemisch mit einem Protein zu verbinden und dieses Konjugat einem Versuchstier zu injizieren, welches dann durch Bildung von Antikörpern gegen unter anderem die niedrig-molekulare Substanz reagiert. Die niedrig-molekulare Substanz wird in diesem Palle als sogenanntes Hapten angesehen. Die Antikörper gegen das Hapten können als besonderer Pail von spezifisch bindenden Proteinen angesehen werden.
Hochmolekulare Substanzen, wie einfache und konjugierte Proteine und Kohlehydrate sind in der lage, die Bildung von Antikörpern zu verursachen, wenn sie Tieren unter den
richtigen Versuchsbedingungen injiziert werden. Zwischen diesen Antikörpern und der injizierten hochmolekularen Substanz, dem Antigen, spielt wiederum die spezifische Bindungsaffinität eine Eolle.
Bestimmungsmethoden unter Ausnutzung dieser bestimmten Bindungsaffinitäten beruhen oft auf der Konkurrenz zwischen der zu bestimmenden Substanz in der Probe und der bekannten Menge der gleichen, radioaktiv markierten Substanz für eine begrenzte Menge ihres Bindungspartners. Die Menge der zu bestimmenden Substanz bestimmt, welcher Teil der radioaktiv markierten Substanz durch ihren Bindungspartner gebunden werden kann. Es ist auch möglich, eine unbekannte Menge von spezifisch bindendem Protein durch Umsetzen einer Probe dieses Proteinsmit einer bestimmten Menge radioaktiv markierter, spezifisch bindender Substanz nachzuweisen. Die Benennungen, mit welchen diese Methoden in der Literatur bezeichnet werden, hängen von der Art des spezifisch bindenden Proteins ab. So ist die Rede von "Versuchen mit konkurrierendem bindendem Protein", wenn Rezeptor- oder Transport-Proteine verwendet werden und von "radioimmunologischen Bestimmungen', wenn Antikörper als spezifisch bindendes Protein verwendet werden.
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Anstatt eine der Komponenten der oben beschriebenen Reaktionen mit einem radioaktiven Isotop, zu markieren, kann auch ein Enzym als markierende Substanz verwendet werden. Dort, wo Gebrauch gemacht wird von der Bindungsaffinität zwischen einer niedrig-molekularen Substanz und ihrem spezifischen bindenden Protein, kann die niedrig-molekulare Substanz mit einem Enzym gekuppelt werden. Das Kupplungsprodukt - niedrig^molekulare Substanz/Enzym - kann dann für experimentelle Anordnungen, wie oben beschrieben, verwendet werden. Wird Gebrauch gemacht von der Bindungsaffinität zwischen einem Antigen und seinem Antikörper, so kann das Antigen beispielsweise mit einem Enzym gekuppelt werden, anstatt, wie bei radioimmunologischen Verfahren gebräuchlich, mit einem radioaktiven Isotop markiert zu werden.
Pur alle Verfahren, bei denen solch eine markierte Reaktionskomponente verwendet wird, ist eine geeignete Methode zum Abtrennen der freien markierten, an ihrem Bindungspartner hängenden Verbindung wesentlich. Je nach Art der an der Reaktion teilnehmenden Substanzen können verschiedene Trennmethoden angewandt werden, beispielsweise Elektrophorese, Gelfiltration, selektive Adsorption, Anwenden einer der Reaktionskomponenten in unlöslich gemachter Eorm und Anwenden von Antikörpern gegen eine der Reaktionskomponenten, gleichfalls in unlöslich gemachter iOrm..;
Trotz der hohen Empfindlichkeit, die mit diesem Verfahren erzielt werden kann, ist es nicht immer möglich, Substanzen nachzuweisen oder zu bestimmen, welche in extrem niederen Konzentrationen beispielsweise im Serum oder Urin vorkommen. So ist es außerordentlich schwierig und häufig unmöglich, das adrenocorticotrope Hormon (ACTH) radioimmunologi3ch nachzuweisen, es sei denn, daß ein sehr sei-
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tenes Antiserum zur Verfügung steht, welches Antis-ubstanzenmit einer außerordentlich hohen Bindungsaffinitäit für ACTH enthält. Auch die Bestimmung kleinerer Peptidhormone wie Oxytocin in nicht extrahiertem Serum, verursacht große Schwierigkeiten, weil die erforderliche Empfindlichkeit nicht erreicht werden kann.
O"bwohl im Prinzip die immunologische Kreuzreaktion zwischen Choriongonadotropin (HCG) und Ittteinisierendem Hormon (LH) es ermöglicht, beide Hormone mit einem Testsystem zu bestimmen, können die meisten Methoden für die Bestimmung von HCG mit Hilfe eines Kupplungsproduktes für HCG und einem Enzym nicht für den Fachweis und die Bestimmung von LH verwendet werden und zwar deshalb, weil LH in wesentlich geringerer Konzentration im Blut und Urin vorkommt als HCG während der Schwangerschaft, so daß die Empfindlichkeit der Testsysteme unzureichend ist. Dieser Mangel an Empfindlichkeit kann verringert werden, indem die zu bestimmende Substanz aus dem Medium, in welchem sie vorkommt, extrahiert wird oder in^dem das Medium eingeengt wird. Diese Methoden sind jedoch mit viel Arbeit verbunden und die Ergebnisse häufig unbefriedigend.
Es wurde nun ein weiteres Verfahren entwickelt für den Nachweis und die Bestimmung einer Komponente der Reaktion zwischen spezifisch bindenden Proteinen und den Substanzen, die spezifisch von diesen Proteinen gebunden werden können unter Ausnutzung der bekannten Bindungsaffinität dieser Komponenten füreinander, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man die zu bestimmende Komponente mit ihrem Bindungspartner zur Umsetzung bringt, welcher unlöslich ist oder unlöslich gemacht worden ist, worauf man die feste
Phase des Reaktionsgemisches von der flüssigen Phase ab- .
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trennt und mit einem Kupplungsprodukt zur Umsetzung bringt, welches durch Verbinden einer spezifisch mit einer der Reaktionskomponenten reaktionsfähigen Substanz mit einem Enzym erhalten worden ist und daß man schließlich die Enzymaktivität der flüssigen oder festen Phase im erhaltenen ■ Reaktionsgemisch "bestimmt, welche ein Maß ist für die Menge der zu "bestimmenden Substanz.
Der für die Bestimmung der in unbekannter Menge vorhandenen Komponente benötigte Bindungspartner wird in unlöslicher Form angewendet. Die Bestimmung kann erfolgen, indem der Bindungspartner in unlöslicher Form zu dem Reaktionsgemisch gegeben und das Gemisch in einem heterogenen Medium umgesetzt wird; der Bindungspartner kann/aber auch in gelöster Form zugesetzt werden und dann durch Zugabe von für ihn spezifischen Antisubstanzen unlöslich gemacht werden.
Die Substanz, welche spezifisch mit einer der Reaktionskomponenten reagieren kann und die gekuppelt mit einem Enzym verwendet wird, kann die andere Reaktionskomponente, aber auch eine dritte Substanz sein, die dann eine spezifische Affinität für eine der Komponenten der Reaktion besitzen muß.
Das Verfahren ist auf die verschiedenen oben beschriebenen Reaktionssysteme anwendbar, d.h. Antigen/Antikörper, Hapten/Antikörper und niedrig-molekulare Substanz/spezifisches Bindungsprotein. Als dritte Substanz kann ein zweiter Antikörper auftreten, d.h. ein Antikörper gegen die Gammaglobulinfraktion der Tierart, in welcher die ersten Antikörper erzeugt worden sind. Diese Situation kann sich ergeben bei dem System Antigen/(erster) Antikörper und Hapten/(erster) Antikörper. Als dritte Substanz kann auch ein
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Antikörper gegen ein spezifisches Bindungsprotein in Präge kommen.
Wesentlich für das neue Nachweis- und Bestimmungsverfahren ist die Durchführung in zwei Stufen, zwischen denen eine Trennung der flüssigen und der festen Phase des Reaktionsgemisches stattfindet. Die zweite Stufe wird mit der festen Phase durchgeführt. Nur in dieser Stufe wird das Enzymkupplungsprodukt verwendet und die Enzymaktivität "bestimmt.
Die wichtigsten Vorteile des neuen Verfahrens sind:
1) Die erste Stufe kann mit einem größeren Volumen als es für die zweite Stufe wünschenswert oder möglich wäre, durchgeführt werden. Dies ist von außerordentlicher Bedeutung, wenn die nachzuweisende Substanz in zu geringer Konzentration vorkommt, um mit Hilfe bekannter Verfahren nachgewiesen werden zu können.
In
2)/jder zu untersuchenden Flüssigkeit können Substanzen vorhanden sein, die die Reaktionen der zweiten Stufe ungünstig beeinflussen. Vor allem das im Kupplungsprodukt vorhandene Enzym und die enzymatisch katalysierende Reaktion können gegenüber störenden Substanzen in der Testflüssigkeit empfindlich sein.
Das neu entwickelte Verfahren kann besonders zur Bestimmung von in Körperflüssigkeiten vorhandenen Substanzen wie Hormonen, ihren Antikörpern und spezifischen Bindungsproteinen sowie Enzymen angewandt werden. Auch Faktoren der Blutgerinnung, Fibrinolyse und Komplementsysteme, pathologische Proteine in Körperflüssigkeiten sowie Antikörper gegen pathogene Mikroorganismen und Iso-Antikörper
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lassen sich in dieser Weise "bestimmen.
Das Medium, in -welchem die erste Stufe der Bestimmung stattfindet, "besteht häufig zu einem großen Teil aus Testflüssigkeit wie Urin oder Serum. Wenn notwendig, kann es auf den für immunοehemisehe Reaktionen benötigten pH-Wert eingestellt werden, dh. auf einen pH-Wert von 5 bis 9 durch Zugabe eines trockenen Puffersalzes oder eines kleinen Volumens einer konzentrierten Pufferlösung. Das Medium der zweiten Stufe ist gleichfalls ein Puffer mit einem für immunοchemische Reaktionen benötigten pH-Wert. Zu diesem Zwecke eignen sich Phosphatpuffer, Citratpuffer, Tris(hydroxymethyl)aminomethan und Imidazolpuffer. Es kann notwendig sein, für die entsprechende Enzymreaktion einen Puffer anderer Zusammensetzung und anderen pH-Wertes zu verwenden, die von dem verwendeten Enzym abhängen.
Die Herstellung der unlöslich gemachten Reaktionskomponente kann auf verschiedene Weise erfolgen, die unter anderem abhängen von den Eigenschaften dieser Reaktionskomponente. So können Antikörper, spezifische Bindungsproteine und proteinartige Antigene unlöslich gemacht werden durch Vernetzen von z.B. G-lutaraldehyd und Chlorameisensäureäthylester, durch physikalische Adsorption oder chemisches Kuppeln mit einem unlöslichen Träger wie Oelluloseverbindungen, Agarose, vernetztes Dextran, Polystyrol und anderes mehr oder durch Kuppeln mit Antikörpern gegen das betreffende Protein gekuppelt mit einem unlöslichen Träger. Niedrigmolekulare. Substanzen können mittels Verfahren gebunden werden, die von der. Struktur der niedermolekularen Substanz und dera Trägermaterial abhängen. Einige der niedrigmolekularen Substanzen können schon Gruppen besitzen, welche mit den reaktionsfähigen Stellen auf dem Trägermaterial
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reagieren können; in anderen Fällen müssen solche Gruppen durch org^nq-chemische Reaktionen eingeführt werden.
Die Herstellung der Enzymkupplungsprodukte wird auch mit Hilfe von Verfahren durchgeführt, die von den Eigenschaften der in das Kupplungsprodukt eingeführten Moleküle abhängen. Eine kovalente Bindung von Proteinen an Enzyme kann mit Reagentien wie Carbodiimide, Diisocyanate, Glutaraldehyd und Bis-diazöbenzidin "bewirkt werden. Das Kuppeln der niedrig-molekularen-Substanzen kann in vielfältiger Weise erfolgen. Manche dieser Substanzen besitzen bereits Gruppen, die mit den reaktionsfähigen Gruppen des Enzyms vernetzt werden können; in anderen Fällen müssen solche Gruppen durch organochemische Reaktionen eingeführt werden. Es ist selbstverständlich, daß bei der Herstellung dieser Kupplungsprodukte die ursprünglichen Eigenschaften der an das Enzym gebundenen Substanzen sich nicht sehr ändern sollen und dass auch die Enzymaktivität nicht beträchtlich verringert werden soll.
Die Wahl des Enzyms, das einen Teil des Kupplungsproduktes bilden soll, wird bestimmt durch Eigenschaften, wie spezifische Bindungsaktivität (eine hohe Umwandlungsgeschwindigkeit erhöht die Empfindlichkeit des Testsysteme) und die Einfachheit der Bestimmung des Enzyms. Die Bestimmung eines Enzyms, welches eine Umwandlung katalysiert, an der gefärbte Reaktionskomponenten teilnehmen, ist einfach. Solche colorimetrischen Bestimmungen können in einfacher Weise automatisiert werden.
Gemäß der Erfindung ist es auch möglich, Enzyme zu verwenden, die solche Umwandlungen katalysieren, an denen Reaktionskomponenten beteiligt sind, die spektrophotoaetrisch
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oder fluorimetrisch bestimmt werden können. Diese Bestimmungen können gleichfalls automatisiert werden. Bei der Herstellung-der Kupplungsprodukte werden Enzyme wie Katalase, Peroxidase, ß-Glucuronidase, ß-B-Glucosidase, ß-D-Galactosidase, Urease, Glucose-oxidase und Galactoseoxidase bevorzugt, insbesondere die Gruppe der Oxido-Reduktasen.
Die Bestimmungen .gemäß der Erfindung werden allgemein
wie folgt durchgeführt: Ein bestimmtes Volumen einer Test-
flüssigkeit, beispielsweise 10 cm , enthaltend in sehr niedriger Konzentration die zu bestimmende Komponente, wird mit einer bestimmten Menge eines unlöslich gemachten Reaktionspartners der zu bestimmenden Substanz vermischt. Die Testflüssigkeit kann Urin sein, in der die zu bestimmende Komponente in sehr niedriger Konzentration vorhanden ist oder Serum, das verdünnt worden ist, um den Einfluß von störenden Faktoren zu verringern. Damit die durchzuführende Reaktion in dem heterogenen System stattfinden kann, wird das Gemisch in Bewegung gehalten. Die erhaltene feste Phase wird von der Testflüssigkeit abgetrennt, beispielsweise durch Zentrifugieren und wenn notwendig, gewaschen. Der erste Teil der Bestimmung kann auch in der Weise durchgeführt werden, daß die Testflüssigkeit mit einer bestimmten Menge des Reaktionspartners der zu bestimmenden Substanz in gelöster Form inkubiert wird, worauf» eine Menge eines unlöslich geraachten Antikörpers gegen den Reaktionspartner zugegeben, das Gemisch in Bewegung gehalten und schließlich zentrifugiert wird. Die Abtrennung durch Filtrieren und Absitzenlassen ist gleichfalls möglich.
Bei der Durchführung des zweiten Teils der Bestimmung wird die unlösliche Substanz, welche die feste Phase bildet,
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wieder suspendiert und zwar vorzugsweise in einem Puffer und mit einer bestimmten Menge eines Kupplungsproduktes der zu "bestimmenden Substanz mit einem Enzym, beispielsweise mit Peroxydase zur Umsetzung gebracht, lach, einer bestimmten Zeit wird die feste Phase erneut abgetrennt, beispielsweise durch Zentrifugieren und darauf die Enzymaktivität in der flüssigen Phase bestimmt. Diese Enzymaktivität ist ein Maß für die Menge der in der Testflüssigkeit zu bestimmenden Substanz. Der zweite Teil des Bestimmungsverfahrens kann auch durchgeführt werden, indem die unlösliche Substanz aus dem ersten Teil des Bestimmungsverfahrens mit einem Kupplungsprodukt umgesetzt wird, welches durch Verbinden einer dritten Substanz, die spezifisch mit der zu bestimmenden Reaktionskomponente reagieren kann, mit einem Enzym erhalten worden ist. Dies wird dann der Fall sein, wenn ein Antikörper bestimmt wird durch das unlöslich gemachte entsprechende Antigen im ersten Teil der Bestimmung und im zweiten Teil der Bestimmung ein zweiter Antikörper gegen den ersten, der mit einem Enzym gekoppelt ist, verwendet wird.
Die Enzymaktivität einer Phase des Reaktionsgemisches wird nachgewiesen oder gemessen durch Inkubieren dieser Phase mit einem Substrat und anderen Substanzen, die für die entsprechende Enzymreaktion benötigt werden.
Vorzugsweise wird von einer Reaktion Gebrauch gemacht, bei welcher eine gefärbte Verbindung gebildet oder entfernt wird,deren Adsorption leicht quantitativ bestimmt werden kann.
Die Reagentien können in vielfältiger Form eingesetzt werden. Die Komponente des Reaktionssystems gekuppelt mit
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einem Enzym, kann in einem Puffer gelöst oder gefriergetrocknet sein. Es kann auch ein fester Träger verwendet werden, beispielsweise ein Streifen Papier imprägniert mit dem Enzymkupplungsprodukt.
Die unlösliche Komponente kann in Form von Teilchen unterschiedlicher &röße wie Körner, Platten und Stäbe oder in Form eines Streifens eines beliebigen Trägermaterials zur Anwendung kommen.
Für die Durchführung des Bestiramungsverfahrens nach der Erfindung wird üblicherweise eine Testpackung verwendet, die hauptsächlich besteht aus:
a) einer bestimmten Menge des Enzymkupplungsproduktes,
b) einer entsprechenden Menge einer der Komponenten des Reaktionssystems in unlöslicher Form,
c) einem Substrat für die Bestimmung der Menge des verwendeten Enzyms.
Die Testpackung kann gegebenenfalls auch die erforderlichen Hilfsmittel enthalten, um eine Yerdünnungsreihe der zu prüfenden Probe für quantitative Bestimmung herzustellen, beispielsweise Teströhreben,Pipetten und Flaschen enthaltend ein Verdünnungsmittel. Für die Bestimmung von Anti-* genen oder Haptenen oder ihren Antikörpern enthält die Testpackung zumindest:
a) eine bestimmte Menge des Kupplungsproduktes des Antigens oder Haptens oder einen Antikörper gegen es sowie ein Enzym;
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b) eine entsprechende Menge einer unlöslich gemachten Komponente des Reaktionssystems Antigen/Antikörper oder Hapten/Antikörper und
c) ein Substrat für die Bestimmung der Enzymaktivität,
Die folgenden Beispiele dienen zur näheren Erläuterung der Erfindung.
BEISPIEL 1
Bestimmung von Choriongonadotropin (HCG) im Serum.
a) Herstellung τοη HCG-HRP.
Fünf mg HCG und 20 mg Meerrettich-Peroxidase (HRP) wurden in 2 cnr eines 0,05 molaren Phosphatpuffers Tora pH-Wert 6,2 gelöst. Nach der Zugabe von 40 /ul einer 25 /£—igen Glutaraldehydlösung, wurde das Gemisch bei Raumtemperatur 2 Stunden geschüttelt. Darauf wurde das Gemisch 5 Minuten bei 250 g zentrifugiert und darauf über Sephadex G-200 (stark vernetztes Dextran) in einem 0,05 molaren Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,2 fraktioniert. Die Fraktionen, deren höchster Prozentsatz Enzymaktivität durch Antikörper gegen HCG gebunden war, wurden im Testsystem verwendet.
b) Herstellung von Antikörpern gegen HCG.
Antikörper gegen HCG wurden in Kaninchen erzeugt, wie von Schuurs et. al. in Acta Endocr. (Kbh.) 59t(1968) beschrieben.
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c) Herstellung des Immuno-Adsorbens, Anti-HCG-Cellulose.
Die Gammaglobulin-Fraktion des unter b) beschriebenen Anti-HCG-Serums wurde durch Ausfällen mit 18 $ (Gewicht pro Volumen) festem Na2SO^, hergestellt. Der Niederschlag wurde gewaschen und dann.in so viel 0,05 molarem Boratpuffer vom pH-Wert 8,6 aufgenommen, daß die Protein-Endkonzentration 10 mg/cm betrug .
m-Aminobenzyloxymethy!-cellulose (350 rag) hergestellt nach Gurvich's Methode, beschrieben in Biokihimiya 26, 934 (1961) wurde in 50 cnr destilliertem Wasser suspendiert und durch Zugabe von 10 cnr 36 $-iger Salzsäure und tropfenweiser Zugabe von 10 cnr 10 $-iger Natriumnitritlösung diazotiert. Die Suspension wurde zentrifugiert, der Niederschlag gewaschen und wieder in 43 cm-7 einer 0,05 molaren Natriumboratlösung vom pH 8,6 suspendiert. Dieser Suspension wurden 7 cnr der hergestellten Gammaglubulin-Lösung zugegeben. Das Gemisch wurde 26 Stunden bei 40C gerührt, zentrifugiert und schließlich mit 1 1 eines 0,02 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0 gewaschen.
d) Bestimmung von HCG im Serum.
Eine Verdünnungsreihe von HCG (8-4-2-1-0,5-0,25-0 IE/cnr5) wurde mit einer Verdünnungsflüssigkeit hergestellt, die aus einem Teil menschlichem Serum und zwei Teilen eines 0,05 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,2 bestand. Von jeder derart hergestellten HCG-Verdünnung wurden 0,5 cnr 2 Stunden bei Raumtemperatur mit 0,5 cnr der Immuno-Adsorbens-Susponsion (4 rng/cer), hergestellt gemäß c), rotiert und dann zentrifugiert· Der Nieder=
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schlag wurde zwei Mal gewaschen, jedes Mal mit 2 cm 0,05 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,2. Der Me-
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derschlag wurde dann mit 0,1 cm HCG-HRP-lösung in einer geeigneten Verdünnung sowie in 0,05 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,2 vermischt waü wiederum -bei Raumtemperatur 2 Stunden lang rotiert.
Fach dem Zentrifugieren wurde die Enzymaktivität in
der überstehenden Flüssigkeit bestimmt durch Zugabe von
"5 "5
0,5 cnr dieser überstehenden Flüssigkeit zu 1,5 cur einer Substratlösung, bestehend aus 10 /Ul 30 5S-igem.Ho0o
uud 20 mg 5-Aminosalicylsäure in 150 cnr eines 0,02 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0· Bach 30 Minuten wurde die Extinktion gemessen bei 460 um.
In dem beschriebenen Testsystera verursachte eine HCG-Konzentration von 0,25 I.E./cur eine meßbare Zunahme der Enzymaktivität in der überstehenden Flüssigkeit, während
•z
einer Konzentration von einer I. E./cnr die maximale Zunahme verursachte. In diesem Test erwies sich, daß die Zentrifugierstufe von entscheidender Bedeutung war, weil bei Auslassen dieser Stufe falsche Meßergebnisse für die Enzymaktivität erhalten wurden, die unter anderem auf der Trübung des Serums und seiner peroxidase-artigen Aktivität beruhten·
Der HCG-Gehalt im Serum von schwangeren Frauen ließ sich nach dieser VersuchsanOrdnung bestimmen, vorausgesetzt, daß die Serumprobe im Verhältnis von mindestens 1 j 3 verdünnt wurde.
BEISPIEL 2
Bestimmung von HGG in niederer Konzentration mit Hilfe 209835/1117 " 15 "
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eines Enzym -Antigen Kupplungsproduktes.
a) Herstellung von Antisubstanzen gegen Eaninchen-Gammaglobulin.
Kaninchen-Gammaglobulin wurde aus normalem Kaninchenserum isoliert durch Ausfällen mit 18 $> (Gew./Volumen) festem Na2SO.. Antikörper gegen dieses Gammaglobulin wurden in Sc3iafen .erzeugt. Das Injektionsschema lautete:
Tag Menge Freundfs Adjuvans Injektionsart
O ο, 5 mg
14 ο, 5 mg
28 1 mg
42 1 mg
56 1 mg
intramuscular
Il It
intravenös
Il
Am 70. Tage wurde dem Schaf das Blut abgenommen.
b) Herstellung von ^Schaf-Anti-CKaninchen-Gammaglobulin)} Cellulose.
Die Gammaglobulin-Eraktion des unter a) beschriebenen Schafsserums wurde hergestellt durch Ausfällen mit 16 io (Gewicht je Volumen) festem Natriumsulfat. Diese Gammaglobulin-Eraktion wurde, wie in Beispiel 1c) beschrieben, an m-Aminobenzyloxymethyl-cellulose gebunden.
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c) Bestimmung, τοπ Choriongonadotropin beim Menschen (HCG-).
Eine Verdünnungsreihe von HCG wurde in einem 0,01 mola-
ί ·
ren Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 hergestellt, der gleichfalls 2 % (Volumen/Volumen) normales Schafsserura enthielt. Die Verdünnungsreihe lag im Bereich von 10 bis 520 I.E./l, der Verdünnungsfaktor betrug 2.
5 cnr einer HCG-Lösung wurden mit 0,1 cm Kaninchen -
(Anti-HCG)-Serum gemäß Beispiel 1b)^ verdünnt mit demselben Puffer bis zur gewünschten Stärke , versetzt. Das Gemisch wurde 30 Minuten bei Raumtemperatur stehen gelassen; darauf wurden 1,5 mg fSchaf-anti-CKaninchen-Gammaglobulin)] Cellulose zugegeben und das Gemisch 2 Stunden lang rotiert.
Die Cellulose wurde 10 Minuten bei 3 000 ü.p.M. zentrifugiert und in 1 cnr einer lösung des HCG-HRP-Kupplungsproduktes gemäß Beispiel 1a) suspendiert, verdünnt zu der gewünschten Stärke mit 0,01 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 mi't 2 fo normalem Schafsserum.
Das Gemisch wurde wiederum 2 Stunden lang gerührt. Nach dem Zentrifugieren wurde die Enzymaktivität in der überstehenden Flüssigkeit bestimmt durch Zugabe von 0,5 cm dieser Flüssigkeit zu 1,5 cm Enzymsubstrat bestehend aus 10 /Ul 30 fo-igeniWasserstoffsuperoxid und 20 mg 5-Aminosalicylsäure in 150 cm eines 0,01 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0. Das Gemisch wurde 30 Minuten bei 250C stehen gelassen; darauf wurde die Extinktion bei 460 nm bestimmt. In der überstehenden Flüssigkeit wurde 100 fo Enzyaktivität gemessen, vorausgesetzt, daß kein Anti-HCG-Serum zugegeben worden war.
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Eine Yerdünnungsreihe von HCGT hergestellt mit Kindertirin als Verdünnungsflüssigkeit, ergab ein identisches Schema, so daß auch Messungen in Urinproben durchgeführt werden können.
Die Zentrifugierstufe bewirkt eine um 10-fach höhere Empfindlichkeit, als sie in einem System ohne Zentrifugieren erreicht wird.
BEISPIEL 3
Bestimmung von HGG und LH in niederen Konzentrationen mit Hilfe eines Enzym-Antikörper-Eupplungsproduktes.
a) Herstellung des Immuno-Adsorbens HGG Cellulose.
Dieses Immuno-Adsorbens wurde gemäß der in Beispiel 1 c) beschriebenen Arbeitsweise hergestellt, jedoch anstelle von Kaninchen-Gammaglobulin 100 mg HGG mit 500 mg m-Aminobenzyloxymethyl-cellulose gekuppelt.
b) Reinigung von Antikörpern gegen HCG.
10 cnr Kaninchen-Anti-HCG-Serura, hergestellt gemäß Beispiel 1 b),wurden mit 90 cnr 0,05 molarem Citrat vom pH-Wert 5,0 verdünnt und langsam über das Immuno-Adsorbens laufen gelassen, das vermischt mit 10 Teilen stark vernetzten] Dextran in eine Säule gefüllt worden war. Das Immuno-Adsorbens wurde mit dem gleichen Puffer gewaschen, bis kein Protein mehr eluiert wurde. Die Antisubstanzen wurden mit 0,05 molarem Citrat-Puffer vom pH-Wert 2,0 eluiert. Die Fraktionen wurden in einem
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halben Volumen 0,25 molarer BaHCO~-Lösung gesammelt, ihr Gehalt an Antikörpern und Protein getestet und die geeigneten Fraktionen eingefroren.
o) Herstellung des Kupplungsproduktes (AHtI-HCG)J-HEP.
20 mg Meerrettich-Peroxidase (HRP) wurden in 2 cnr einer Antikörperlösung mit einem Proteingehalt von 2 mg/cnr gelöst. Diese Lösung wurde mit 8 /ul einer . 25 #-igen Glutaraldehydlösung versetzt und das Gemisch 2 Stunden bei Raumtemperatur geschüttelt. Schließlich wurde das Gemisch auf einer Dextran-(Sephadex G-200)-Kolonne in einem 0,05 molaren Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,5 fraktioniert. Die Fraktionen, deren· höchster Prozentsatz Enzymaktivität an HCG-Cellulose gebunden war, wurden im Testsystem verwendet.
d) Bestimmung von HCG und IH.
10 cnr einer HCG-Yerdünnungsreihe von HCG und 10 cur einer HCG-Yerdünnungsreihe von LH wurden mit 5 mg Anti-HCG-Cellulose, hergestellt gemäß Beispiel 1c) und suspendiert in 1 cor 0,15 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0, vermischt und die Gemische bei Raumtemperatur 2 Stunden lang rotiert. Das Immuno-Adsorbens wurde zentrifugiert und mit 5 cm des 0,05 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0 gewaschen.
Das Immuno-Adsorbens wurde mit 1 cm^ des (Anti-HGG)-HRP-Kupplungsproduktes in der gewünschten Verdünnung versetzt und das Gemisch dann wiederum 2 Stunden lang rotiert. Schließlich wurde nach dem Zentrifugieren die Enzymaktivität der überstehenden Flüssigkeit bestimmt, wie in den vorausgegangenen Beispielen beschrieben.
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Mit diesem Yerfahren ließ sich eine HCG-Konzentration von 5 "bis 10 I.E./l und eine LH-Konzentration von 10 "bis I.E./l bestimmen. Wurde die Zentrifugierstufe übergangen, so betrug die optimale Probengröße 0,5 cm und die Empfindlichkeit lag bei etwa.100 I.E./l HGG oder etwa I.E./l LH; dies bedeutet, daß das Terfahren nach der Erfindung eine 10- bis 20-fache Steigerung der Empfindlichkeit bewirkt.
BEISPIEL 4
Bestimmung von HCG und Anti-HGG.
a) Kaninchenserum wurde über DEAE-Cellulose (Diäthylarcinäthyläther der Cellulose) gemäß H.A. Sober et al. in
J. Am. Chem. Soc. 78, 756 (1956) fraktioniert. Ein Teil der isolierten Gammaglobulin-Eraktion, die immuno-elektrophoretisch rein war, wurde zur Erzeugung von Antikörpern im Schaf, entsprechend dem in Beispiel 2a) gegebenen Schema, verwendet; weitere 100 mg Kaninchen-Gammaglobulin wurden mit 500 mg m-Aminobenzyloxymethyl-Cellulose in der in Beispiel 1 c) beschriebenen Weise gekuppelt.
Aus dem hergestellten Schafsserum mit Anti-Kaninchen-Gammaglobulin wurden die spezifischen Antikörper gemäß Beispiel 3 b) mit dem hergestellten Immuno-Adsorbens isoliert·
b) Das Kupplungsprodukt fAnti-(Kaninchen-Gammaglobulin)J-HRP wurde analog dem Kupplungsprodukt (Anti-HCG)-HRP, wie in Beispiel 3c) beschrieben, hergestellt.
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c) Bestimmung von Anti-HCG.
Eine Verdünnungsreihe vom Kaninehen-(Anti-HCG)-Serura wurde mit einem 0,05 molaren Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 hergestellt.
0,5 cnr Kaninchen-(Anti-HCG-)-Serum wurde mit 0,25 mg HCG-Cellulose 2 Stunden rotiert (siehe Beispiel 5a). Das Reakt.ionsgemisch wurde zentrifugiert und der Niederschlag 4 mal niit Phosphatpuffer ausgewaschen, jedesmal
■ζ π
mit 3 cor ; darauf wurde der Niederschlag in 1 cm einer lösung des Kupplungsproduktes b) wieder suspendiert. Das erhaltene Gemisch wurde erneut 2 Stunden lang rotiert. Nach dem Zentrifugieren wurde die Enzymaktivität der überstehenden Flüssigkeit bestimmt, wie in Beispiel 1 d) beschrieben.
d) Bestimmung von HCG.
Mit den hergestellten Reagentien wurde HCG bestimmt durch Inkubieren seiner Lösungen mit 0,5 cm Kaninchen-(Anti-HCG)-Serum in einer Verdünnung, die in dem unter c) beschriebenen System gerade eine fast maximale Reduktion der Enzymaktivität in der überstehenden Flüssigkeit bewirkt; mit dem erhaltenen Gemisch wurde das unter c) beschriebene Verfahren durchgeführt.
■3
Wurden 5 cnr HCG-Lösung verwendet, so konnten Konzentrationen von etwa 10 I.E./l HOG nachgewiesen werden.
BEISPIEL 5
Bestimmung von Insulin im Serum.
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a) Herstellung von Insulin-(Glucose-0.xidase).
5 mg Schweineinsulin und 25 cnr Glucose-Ojxidase wurden
■z ·
in 2 cm 0,05- molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,5 gelöst. Diese lösung wurde mit 5 /ul einer 25 #-igen Glutaraldehydlösung versetzt und das Gemisch dann bei' Raumtemperatur 90 Minuten geschüttelt. Das Gemisch. wurde über vernetzten] Dextran (Sephaäex G-200) in O,O5 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,5 fraktioniert. Die-Fraktionen, deren höchster Prozentsatz an Enzym-*· aktivität von Antikörpern gegen Insulin gebunden werden konnte, wurden im Testsystem verwendet.
b) Herstellung von Antikörpern gegen Insulin.
10 Meerschweinchen wurden einmal wöchentlich während einer Zeitspanne von 4 bis 8 Wochen 1mg Schweineinsulin in vollständigem Freunde Adjuvans intramuskulär injiziert. Die Tiere wurden 2 Wochen lang sich selbst überlassen; darauf wurde intravenös ein weiteres mg Insulin ohne Adjuvans injiziert. 2 Wochen später wurde den Tieren Blut abgenommen. Gelegentlich auftretende Hypoglykäemie wurde durch intraperitoneale Administration von Glucose bekämpft.
c) Herstellung von Antisubstanzen gegen Meerschweinchen-Gammaglobulin.
Zur Herstellung von Meerschweinchen-Gammaglobulin wurde 1 Volumen einer gesättigten Ammoniurasulfatlösung zu 2 Volumina Meerschweinchenserum gegeben. Der erhaltene Niederschlag wurde zweimal mit 33 $-iger gesättigter Ammoniumsulfatlösung gewaschen und dann in einer physiologischen Salzlösung aufgenommen. Ein Schaf wurde mit
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zunehmenden Dosen des hergestellten Gammaglobulins, nämlich mit 0,5, 1 und 2 mg immunisiert. Die Injektionen wurden alle 2 Wochen verabfolgt und das Immunogen mit vollständigem Freund^ Adjuvans vermischt. Zwei Wochen nach der letzten Injektion wurden weitere 2 mg Gammaglobulin in einer physiologischen Kochsalzlösung gegeben. 1 Woche später wurde dem Tier Blut abgenommen.
d) Herstellung von unlöslichen Antikörpern gegen Meerschwein chen-Ga mma globulin .
10"mg mikrokristalline Cellulose wurden aktiviert,
"Z
indem sie unter Rühren zu 400 cm einer 2,5 jS-igen (Gewicht/Volumen) CNBr-Iiösung gegeben wurden; darauf wurde der pH-Wert mit 1 η Natronlauge auf 10,5 eingestellt und 2 Minuten bei diesem pH-Wert gehalten. Die Cellulose wurde mit Eiswasser und mit 0,1 molarer Natriumbicarbonatlösung gewaschen. Zu 10 cm Schaf-Anti-(Meerschweinchen -Gammaglobulin)-Serum wurden 1,6 mg Natriumsulfat gegeben, Das Gemisch wurde eine Stunde bei Raumtemperatur gerührt; der Niederschlag wurde abzentrifugiert, zweimal mit 20 cm einer 16 jS-igen (Gewicht/Volumen) Natriumsulfatlösung gewaschen und schließlich in 10 cm 0,1 molarer Natriumdicarbonatlösung aufgenommen«
Die aktivierte Cellulose wurde 40 cm einer 0,1 molaren Natriumbicarbonatlösung und den 10 era Gammaglobulinlösung vermischt. Diese Suspension wurde 40 Stunden bei 40C rotiert und gewaschen: Zweimal mit 5 ein 0,5 molarer Natriumbicarbonatlösung, zweimal mit 500 cm 0,05 molarer Citratlösung mit pH-Wert 1,1 und zweimal mit 500 cnr 0,05 molarer Phosphatlösung mit pH-Wert 6,2.
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e) Bestimmung τοπ Insulin im Serum.
4 cht einer Insulln-Yerdünnungsreihe im Bereich von
0 bis 100 ng/cnr wurden "bei Raumtemperatur 4 Stunden lang mit 1,0 cm9 Antiinsulinserum (mit 0,15 molarem Phosphatpuffer Tom pH-Wert 6,0 verdünnt auf die gewünschte Stärke) inkubiert. Darauf wurden 5 mg des gemäß d) hergestellten Immuno-Adsorbens, suspendiert in IC.
1 cm 0,15 molarem Phosphatpuffer Tom pH-Wert 6,0 zugegeben und das erhaltene Gemisch über lacht bei 40C rotiert. Das Immuno-Adsorbens wurde zentrifugiert und dreimal mit jeweils 5 cm 0,05 molarem Phosphatpuffer Tom pH-Wert 6,0 gewaschen, dem 2 $> Schafsserum zugegeben worden waren. Dann wurden 1,0 cm Insulin-Glucoseoxidase verdünnt auf die .gewünschte Stärke mit dem Waschpuffer, zu dein Immuno-Adsorbens gegeben. Das erhaltene Gemisch wurde erneut über Nacht rotiert und dann zentrifugiert; darauf wurde in der überstehenden !flüssigkeit die Enzymaktivität gemessen; hierzu wurden 0,5 cm Flüssigkeit mit 2,5 cm einer Substratlösung inkubiert und die Extinktion bei 460 nm gemessen. Die Substratlösung enthielt 50 mg Glucose, 10 /ug Peroxidase und 1 mg 5-Arainosalicylsäure je 2,5 cm des 0,05 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0.
Die Zentrifugierstufe, die in diesem Falle sowohl dazu diente, das einzusetzende MaximalTolumen der Testflüssigkeit zu erhöhen als auch die Reaktion störende Serumfaktoren zu entfernen, bewirkte eine 10-fache Steigerung der Empfindlichkeit, so daß eine Konzentration von wenigen ng/cm Insulin nachgewiesen werden konnten.
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- BEISPIEL· 6.
Bestimmung von Oestradiol.
a) Bestimmung von Oestradiol-^-succinyl-HRP.
50 mg Oestradiol-17-bernsteinsäurehalbester und 0,08 cnr Tri-n-butylamin wurden in 2,5 cm Dioxan gelöst. Zu der kalten Lösung (2 0C) wurden 15 /Ul Isobutylchlorearbonat gegeben. Nach. 30 Minuten wurde diese lösung mit 100 mg Meerrettich-Peroxidase (HRP) in 7,5 cnr eines 2 : 3 Gemisches aus Dioxan und Wasser, das mit Natronlauge auf pH-Wert 9,5 eingestellt worden war, vermischt. Die lösung wurde 4 Stunden bei 20C gerührt und darauf 18 Stunden lang dialysiert. Der Niederschlag, der erhalten wurde nach Einstellen des pH-Wertes des Dialysates auf 4,6 wurde abzentrifugiert, gewaschen und
in 5 cm destilliertem Wasser, eingestellt auf pH-Wert 8, aufgenommen. Das Material wurde weiter gereinigt durch zweimaliges Ausfällen mit 10 cm Aceton. Das Endprodukt wurde in 10 cm eines 0,05 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 7,8 aufgenommen.
la) Herstellung von Oestraaiol-17-succinyl-BSA.
Die Herstellung erfolgte gemäß der unter a) beschriebenen Mischanhydrid-Methode. Das Ausgangsmaterial waren 100 mg Oestradiol-17-bernsteinsäurehalbester und 150 mg Rinderserumalbumin (BSA).
c) Herstellung von Antisubstanzen gegen Oestradiol.
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Einem Schaf wurden alle 4 Wochen 4 mg Oestradiol-17-succinyl-BSA in vollständigem Freundfs Adjuvans injiziert. In regelmäßigen Intervallen wurde dem Schaf Blut entnommen. Das Serum wurde mit BSA adsorbiert.
d) Herstellung von Antisubstanzen gegen Schaf-Gammaglobulin.
Schaf-Gammaglobulin wurde wie in Beispiel 2b) beschrieben, hergestellt, dieses Mal jedoch mit 165^ Gewicht/Volumen Natriumsulfat. Kaninchen wurden mit diesem Schaf-Gammaglobulin nach folgendem Schema immunisiert:
Tag Menge Freund»s-Adjuvans Injektionsart
intramuscular intravenös
O 200 /Ug
14 400 /^g
28 800 /Ug
42 800 /Ug
2 Wochen nach der letzten Injektion wurde den Tieren Blut abgenommen.
e) Herstellung des Immuno-Adsorbens rZaninchen-Anti-(Schaf3-gammaglobulin )J-Cellulose.
Die Gammaglobulin-Fraktion der unter b) beschriebenen Antisera wurde durch Ausfällen mit 18 $ Gew./Yol. Na2 80A hergestellt. Das erhaltene Produkt wurde mit Cellulose nach G-urvicbJs Methode, beschrieben in Beispiel 1 e),
gekuppelt.
■ω 26 —
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f) Bestimmung von Oestradiol.
Eine Verdünnungsreihe tod Oestradiol (0-0,5-1-2-4-8-16 ng/cm ) wurde in Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 hergestellt. Jeweils eine 5 cnr Probe wurde mit 0,5 cnr des . Schafs-Anti-Oestradiol-Serums in der gewünschten Yerdünnung vermischt. Das Gemisch wurde 2 Stunden bei Raumtemperatur inkubiert und darauf 1 ca Immuno-AdsorbeDssuspension (gemäß e)) von 60 mg/cnr zugegeben ; darauf wurde das Gemisch 4 Stunden lang bei Raumtemperatur rotiert. Die Cellulose wurde abzentrifugiert und rait 5 cnr des 0,05 molaren Phosphatpuffers vom pH-Wert 6,0 enthaltend 2 fo BSA gewaschen. Darauf wurden 1 car Oestradiol-17-succinyl-HRP, verdünnt auf die gewünschte Stärke mit dem Puffer, mit welchem das Gemisch gewaschen vorden war, zu der Cellulose gegeben. Das Gemisch wurde 2 Stunden rotiert; darauf wurde erneut zentrifugiert. Die Enzymaktivität in der überstehenden flüssigkeit, wie in Beispiel 1 beschrieben, gemessen.
Mit Hilfe dieser beschriebenen Verfahrensweise liessen sich Konzentrationen von 1 ng/cnr Oestradiol nachweisen; dies bedeutet eine Zunahme der Empfindlichkeit um de» Paktor 10, verglichen mit dem entsprechenden Test ohne Zentrifugierstufe.
BEISPIEIi 7
Bestimmung von Cortisol.
a) Herstellung von Cortisol-21-galaotose-o3;idase.
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50 mg Cortisol-21-Bernsteinsäurehalbester und 100 mg Galactose-oxidase wurden gemäß Beispiel 6 a) gekuppelt.
b) Herstellung Ton unlöslichem !Eranscortin.
100 mg Transeortin gereinigt durch. Chromatographie auf DEAE-Cellulose und anschließend'auf Hydroxylapatit, wurden mit 3 mg (Sepharose 4B) nach der CKBr-Methode gekuppelt: Eine Sepharose 4B-Suspension (3 g) wurde aktiviert durch Vermischen mit 4 cm 2,5· $-iger (Gewicht/ Yolumen) CHBr-Iiösung in destilliertem Wasser; darauf wurde der pH-Wert mit 1 η Natronlauge auf 10 Ms 11 eingestellt und 6 Minuten be^diesem Wert gehalten. Anschließend wurde die Sepharose mit Eiswasser und mit 0,1 molarer Hatriumbicarbonatlösung gewaschen; dann wurden 100 mg !Dranscortin in 20 cm 0,1 molarer Natriurabicarbonatlösung zugegeben und die Suspension /bei 40C 24 Stunden lang geschüttelt. Es wurde nacheinander mit 0,5 molarer Hatriumbicarbonatlösung, 0,05 molarem Gitratpuffer vom pH-Wert 1,1 und 0,05 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 gewaschen und die Sepharose im letzten Puffer gehalten, dem 0,1 $> Merthiolat zugesetzt worden war.
c) Bestimmung von Cortisol.
Eine Cortisolverdünnungsreihe im Bereich von 0,25 Ms 16 ng/ca^ wurde in 0,05 molarem Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0 hergestellt. 5 cnr geder Cortisollösung (im 0,05 molaren Phosphatpuffer vom pH-Wert 6,0) wurde über Nacht mit 5 mg Transcortin-Sepharose bei 40C rotiert. Nach dem Zentrifugieren wurden 1 cm Cortisol-21-galactoseoxidase-Lösung, verdünnt auf geeignete Konzentration mit dem oben genannten Puffer, zugegeben und dieses Gemisch
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2 Stunden "bei 40C rotiert. Nach, erneutem Zentrifugieren wurde die Enzymaktivität in der überstehenden Plus's
sigkeit bestimmt durch Zugabe von 0,5 cm der Flüssig-
3
keit zu 1,5 cm Substrat, bestehend aus 100 mg D-Galac - tose, 20 mg 5-Aminosalicylsäure und 10 /ug Peroxidase in 150 car eines 0,02 molaren Phosphatpuffers vom pH- Wert 6,0. .Schließlich, nach 30 Minuten, wurde die
Extinktion bei 460 nra gemessen.
Mit Hilfe dieses Verfahrens liessen sich etwa 1 ng/cm Cortisol nachweisen, was eine Steigerung der Empfindlichkeit um den Paktor 10 bedeutet.
Pa ten ta η spr iiche
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Claims (2)

  1. Patentansprüche
    Verfahren zum Nachweisen und Bestimmen einer Komponente der Reaktion zwischen spezifisch bindenden Proteinen und den Substanzen, die von diesen Proteinen spezifisch gebunden werden können unter Ausnutzung der bekannten Bindungsaffinität dieser Komponenten füreinander, dadurch gekennzeichnet, daß man die zu bestimmende Komponente mit ihrem Bindungspartner, welcher unlöslich gemacht wurde oder wird, zur Umsetzung bringt, die feste Phase des Reaktionsgemisches von der flüssigen Phase abtrennt und mit einem Kupplungsprodukt zur Umsetzung bringt, welches durch Verbinden eines Enzyms mit einer spezifisch mit einer der Reaktionskomponenten reagierenden Substanz erhalten worden ist und schließlich die Enzymaktivität der flüssigen oder festen Phase in dem erhaltenen Reaktionsgemisch als Maß für die Menge der zu bestimmenden Substanz bestimmt.
  2. 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeich net, daß man die zu bestimmende Komponente mit ihrem Bindungspartner in gelöster Form umsetzt und den Bindungspartner seinerseits mit unlöslich gemachten Antisubstanzen gegen diesen Bindungspartner zur Umsetzung bringt.
    3· Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß man als Enzym eine Oxido-Reduktase verwendet.
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    ORIGINAL INSPECTED
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